Раздел медицины:

Профилактика заболеваний

Роль белков в диетотерапии и профилактике заболеваний

02 Ноября в 10:46 582 0
Основные структурные элементы клеток, тканей, органов человеческого организма в значительной мере состоят из белков.

Белки пищи, поступая в организм из животного и растительного мира, превращаются в желудке в пептоны, которые, подвергаясь действию протеолитических ферментов кишечника и поджелудочной железы, расщепляются до аминокислот.

Аминокислоты всасываются в кишечнике в кровь, поступают в печень, где часть их используется для синтеза белков, часть попадает с кровью в различные органы и ткани, где используется для синтеза специфических белков, гормонов, ферментов нуклеиновых кислот, белковой части гемоглобина, стромы кровяных клеток и, наконец, в качестве энергетического материала.

Потребность в белках составляет 1,5 г на 1 кг веса человека. Калорийность 1 г белка равна 4,1 калорий.

Распад и синтез белков протекают непрерывно при участии ферментов — катепсинов, имеющихся во всех тканях. Во взрослом организме довольно быстро (5—7 дней) происходит обновление белков крови, печени, кишечника и др. Аминокислоты, не использованные для ресинтеза и обновления белка, подвергаются дезаминированию, дальнейшему превращению в кетокислоты. Последние в свою очередь участвуют в процессах ресинтеза.

Так, а-кетокислоты могут ресинтезироваться в аминокислоты: аланин из пировиноградной кислоты, фенилаланин из фенилпировиноградной кислоты, лейцин из кетоизопропионовой кислоты. Альфа-кетокислоты могут подвергаться переаминированию и восстановительному аминированию, т. е. превращению, ведущему к синтезу аминокислот (А. Е. Браунштейн, 1949; М. Г. Крицман, 1947). Доказано существование процесса переаминирования между глютаминовой и щавелевоуксусной кислотами.

Эти процессы катализируются особыми ферментами — аминоферазами. Коферментом аминофераз является фосфопиридоксаль, который служит переносчиком аминогруппы от аминокислот на кетокислоту. Распад аминокислот, при котором происходит отщепление карбоксильной группы с выделением СО2 и аминов, именуется декарбоксилированием.

В животном организме процессы декарбоксилирования доказаны для гистидина, тирозина, триптофана, глютаминовой кислоты, 3—4-диоксифенилаланина и цистеиновой кислоты. Аминокислоты, не использованные для синтеза тканей, гормонов и других веществ, подвергаются распаду с образованием аммиака, мочевины, углекислоты и воды.

Аммиак образуется при дезаминировании аминокислот, часть его используется для нейтрализации кислот и выводится из организма в виде солей аммония через почки, но большая часть превращается в индифферентные для организма соединения. При этом происходит также обезвреживание аммиака путем образования мочевины.

Выше уже указывалось, что распад аминокислот в тканях путем дезаминирования или переаминирования приводит к образованию не только аммиака, но и а-кетокислот. Путем декарбоксилирования и одновременно окисления, происходящего в тканях, аминокислоты превращаются в жирные кислоты, которые при В-окислении распадаются па углекислоту и воду.

В процессах обмена возможен переход одних аминокислот в другие, например образование алапина из триптофана и цистеина, тирозина из фенилаланина, цистеина из метионина, глютаминовой кислоты из пролина, однако незаменимые аминокислоты синтезируются только из соответствующих им а-кетокислот или а-оксикислот. В связи с тем что животный организм не способен синтезировать а-кетокислоты, последние образуются только вследствие дезаминирования или переаминирования самих незаменимых аминокислот, вводимых с пищей.

Нуклеинопротеиды пищи, подвергаясь перевариванию, образуют низкомолекулярные продукты, которые всасываются в кишечнике. Распад нуклеопротеида на нуклеиновую кислоту и белок происходит под действием желудочного сока (пепсина и соляной кислоты). В кишечнике на расщепление нуклеопротеидов на белок и нуклеиновую кислоту влияет трипсин.

Изменения нуклеиновых кислот в процессе пищеварения происходят под действием ферментов нуклеотидаз, которые расщепляют нуклеиновые кислоты до более простых соединений, всасывающихся в кишечнике. Нуклеопротеиды синтезируются в организме из фосфорной кислоты, пуриновых и пиридиновых оснований. Человек может обойтись без нуклеопротеидов экзогенного происхождения.

Нуклеотиды и нуклеотиозиды, всосавшиеся в кишечнике, усваиваются тканями или подвергаются дальнейшему распаду (главным образом в печени) на пуриновые, пиридиновые основания, углеводы и фосфорную кислоту. От нуклеотидов сначала отщепляется фосфорная кислота; остаток распадается на пуриновые и пиридиновые основания. Аминопурины — аденин и гуанин, дезаминируясь через ряд промежуточных продуктов, переходят в мочевую кислоту, являющуюся конечным продуктом пурино-вого обмена.

Хромопротеиды (хлорофиллпротеиды, гемоглобин, миоглобин и др.), поступая в организм человека с пищей, под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта распадаются на простетическую группу и белок, последний — на пептиды и аминокислоты, а простетическая группа гемоглобина окисляется и частью в неизмененном, частью в измененном виде выделяется с калом. Местом распада эритроцитов и гемоглобина является главным образом ретикулоэндотелиальная система печени, селезенки, костного мозга. От гема отщепляется молекула железа, присоединяется одна молекула воды, образуется билирубин.

Билирубин выделяется через желчные пути. Кальциевые соли билирубина плохо растворяются в воде. Билирубиновая известь может выпадать из раствора и является составной частью желчных камней. В кишечнике билирубин под влиянием бактерий восстанавливается в стеркобилиноген и выделяется с калом до 40—280 мг в сутки. Под влиянием света стеркобилиноген превращается в стеркобилин. Часть восстановленного билирубина всасывается в кишечнике, поступает в печень и снова с желчью попадает в кишечник. Другая часть выводится через кровь почками до 4 мг в сутки в виде уробилина.

Аминокислоты

Биологическая ценность белка определяется наличием незаменимых аминокислот и степенью его усвоения. Чем ближе употребляемый белок по набору аминокислот подходит к составу белков данного организма, тем выше его биологическая ценность. Очень важное значение имеет соотношение незаменимых и заменимых аминокислот в белках. Аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин считаются незаменимыми аминокислотами.

Скорость их синтезирования отстает от расходования, а недостаточность даже одной аминокислоты может вести к нарушению азотистого баланса. Кроме того, существуют так называемые заменимые аминокислоты: аланин, аспарагиновая кислота, гликокол, глютаминовая кислота, пролин, тирозин, серии и цистин, весьма быстро синтезирующиеся в организме в соответствии с их тратами (Jochnson, 1945; Hamilton, 1945).

Отщепление и всасывание аминокислот в кишечнике происходит в определенной последовательности: сначала отщепляются ароматические аминокислоты и триптофан, затем метионин и др. При патологических процессах в желудке и кишечнике, в частности после резекции желудка и при энтерите, эти процессы нарушаются; имеет место нарушение всасывания триптофана и тирозина, которые в отсутствие пепсина не отщепляются от белков.

У здоровых людей, находящихся на обычном питании, в суточном количестве мочи содержится 400—700 мг аминокислот. При этом на аргинин приходится 2,5%, гистидин — 9,4%, цистин — 1,3%, триптофан — 4,8%, тирозин — 4,7 %, лейцин — 20 %, фенилаланин — 9,4 %, валин — 12%.

При понижении активности ферментных систем в связи с белковой недостаточностью понижаются дезаминирование и переаминирование аминокислот, возникают нарушения окисления тирозина, триптофана, фенилаланина и гистидина, в организме накапливаются патологические продукты обмена. Так, увеличение содержания гистидина влияет на реактивную способность, аллергические процессы в организме, функцию капилляров, фенилаланина — вызывает избыточное образование фенилпировиноградной кислоты, угнетающей функцию нервной системы.

При нарушении обмена триптофана страдает синтез амида никотиновой кислоты, накапливается ксантуровая кислота, которая токсична для В-клеток поджелудочной железы, продуцирующих инсулин (витамин B5 тормозит образование ксантуровой кислоты и тем самым предотвращает ее влияние на инсулярный аппарат).


Обеднение организма аминокислотами ведет к нарушению синтеза белков, а последнее — к нарушению синтеза аминокислот. У больных возникает гипопротеинемия, следствием которой являются повышенное выделение аминокислот с мочой, нарушение соотношения аминокислот с мочевиной, аммиаком, креатинином и пр. При этом страдает синтез ферментов органов пищеварения, что ведет к понижению расщепления белков и всасывания аминокислот в кишечнике, а это в свою очередь способствует развитию гипопротеинемии.

Самые важные аминокислоты

Глютаминовая кислота принимает участие в белковом обмене. Она образуется в организме из других аминокислот, участвует в обезвреживании и выделении аммиака почками в виде аммониевых солей, в поддержании азотистого равновесия, дыхания мозговых клеток (А. В. Палладии, 1948; С. Я. Капланский, 1958; В. Н. Орехович, 1958; А. Е. Браунштейн, 1949), стимулирует окислительные процессы, играет роль в обмене веществ серого и белого вещества мозга.

Глютаминовая кислота способствует синтезу ацетилхолина, аденозинтрифосфорной кислоты, переносу ионов калия в клетку, играет важную роль в деятельности скелетной мускулатуры. Кальциевые и магниевые соли глютаминовой кислоты способствуют восстановлению состава красной и белой крови.

Метионин — незаменимая аминокислота. Обладает выраженным липотропным действием, предотвращает жировую инфильтрацию и дегенерацию печени. Метионин необходим для поддержания азотистого равновесия, является основным источником метильных групп, участвует в процессах переметилирования и тем самым способствует синтезу холима, участвует в обезвреживании различных токсинов в синтезе адреналина, креатина, активирует действие ферментов, гормонов. Большое количество метионина содержится в твороге.

Метионин применяется при различных заболеваниях, осложненных ожирением внутренних органов, хроническом и остром гепатите, анемиях, хроническом панкреатите, различных интоксикациях, ведущих к ожирению печени, дистрофии, энтероколите, протекающим с явлениями белковой недостаточности, и т. п.

Лейцин участвует в обеспечении азотистого равновесия, в обмене белков и углеводов. Индивидуальная потребность в нем колеблется в широких пределах. Рекомендуется применять при заболеваниях печени, некоторых формах анемий, невритах, мышечной дистрофии, полиомиелита и некоторых токсикозах.

Тирозин служит основным субстратом для синтеза тироксина, адреналина и глютаминовой кислоты. Сульфат тирозина применяется при туберкулезном менингите, полиомиелите, шизофрении, пресенильном психозе.

Цистин играет большую роль в сбережении незаменимых аминокислот. Отсутствие в пище цистин а ведет к гипергликемин, а введение его вызывает гипогликемию, лейкоцитоз. Цистин необходим для синтеза инсулина.

Лизин необходим для синтеза альбуминов. При недостаточности его нарушается азотистое равновесие, прекращаются развитие плода и рост молодых животных, тормозится образование гемоглобина и эритроцитов. Недостаточность лизина вызывает у людей головную боль, головокружение, повышенную чувствительность к шуму, тошноту, рвоту, анемию, лейкопению, истощение. Введение лизина способствует резкому увеличению количества ретикулоцитов с увеличением очагов кроветворения в костном мозге.

Триптофан участвует в синтезе альбуминов и глобулинов, обеспечивает азотистое равновесие, необходим для синтеза никотиновой кислоты. В отсутствие его нарушается азотистый баланс, синтез гемоглобина, развивается гипоальбумииемия, нарушается синтез никотиновой кислоты. Триптофан является единственной аминокислотой, участвующей в образовании ксантуреновой кислоты. Введение триптофана с гистидином способствует устранению симптомов пеллагры. Особенно чувствительны к дефициту триптофана дети.

Гистидин — аминокислота, при декарбоксилировании переходящая в гистамин, который повышает проницаемость капилляров. Гистидин входит в состав гемоглобина, стимулирует его образование. Особенно важен для растущего организма.

Таким аминокислотам, как фенилаланин, валин, аргинин, треонин, изолейцин, посвящено много экспериментальных работ. Достоверных клинических наблюдений мало.

Обмен аминокислот связан с обменом витаминов и микроэлементов. Взаимоотношения аминокислот и витаминов могут быть синергичными или антагонистичными. Некоторые аминокислоты принимают участие в синтезе витаминов. Подробнее о взаимосвязи белков и витаминов будет сказано ниже.

Белковая недостаточность

Белковая недостаточность развивается при недостаточном поступлении белков с пищей вследствие нарушения всасывания белков, при избыточном расходовании их организмом, нарушении превращения пищевого белка в видовоспецифический или избыточном выделении белков из организма.

Варианты белковой недостаточности
profi2.jpg

Следствием всех указанных нарушений являются отрицательный азотистый баланс, гипопротеинемия, гипопротеинемические отеки. При белковой недостаточности уменьшается синтез мочевины, в меньшей мере количество аммиака, мочевой кислоты, креатинина. При голодании вначале расходуются белки печени (40%), затем белки сыворотки крови, мышцы (8%), кожа, мозг (5%) (Б. И. Збарский).

При безбелковом питании нарушаются дезаминирование и переаминирование аминокислот, окисление фенилаланина, тирозина, метионина, гистидина, в печени понижается содержание рибонуклеиновой и дизоксирибонуклеиновой кислот. У больных обнаруживаются лейкопения, понижение осмотической стойкости эритроцитов, возникает жировая дегенерация печени и др.

Нарушения аминокислотного обмена могут проявляться и своеобразными синдромами, развивающимися при некоторых хронических заболеваниях.

Например, при малярии иногда имеет место алькаптонурия; в этих случаях моча при стоянии на воздухе, особенно при подщелачивании, приобретает темную окраску. Нередко при этом наблюдается охроноз — окраска в темный цвет хрящей ушных раковин, носа, склер.

В моче у больных обнаруживается гомогентизиновая кислота, для образования которой необходимы фенилаланин и тирозин. Количество ее зависит от содержания в пище белка; гомогентизиновая кислота связана с физиологическим распадом тирозина. При перегрузке организма ароматическими аминокислотами может появиться пищевая алькаптонурия.

Нарушение обмена аминокислот может выражаться также в цистинурии, при этом цистин может откладываться в почечных лоханках, мочевыводящих путях в виде камней, реже в стенке кишечника, печени, селезенке. В тяжелых случаях цистинурин в моче появляются триптофан, лейцин, тирозин и даже путресцин и кадаверин, что свидетельствует о глубоком нарушении аминокислотного обмена.

Введение этим больным цистина не увеличивает выделение его с мочой, а метионин и цистеин вызывают значительную цистинурию. При пернициозной анемии и некоторых заболеваниях печени наблюдается порфиринурия. При этом иногда в костях и других тканях откладываются порфирины. Порфиринурия может наблюдаться после приема сульфонала, трионала и веронала.

Моча при этом становится розовой или темно-красной, даже черной, особенно после стояния на свету. Иногда порфиринурия бывает врожденной. При этом развиваются высокая чувствительность кожи к свету, дерматиты. Зубы иногда становятся красно-коричневыми, пурпурного цвета. Порфиринурия может наблюдаться при пеллагре и отравлении свинцом.

Диеты с резким ограничением белка могут быть назначены только на короткий срок и по специальным показаниям. При этом мясо следует заменять молочными и растительными белками. Ограничение введения белка в пищевой рацион допускается при нарастающей азотемии, подагре, мочекислом диатезе.

Питание с повышенным введением белка рекомендуется при гипопротеинемии различного происхождения, алиментарной дистрофии, раневом истощении, некоторых формах анемий, лейкопении, нагноительных процессах в легких, хроническом энтероколите, язвенной болезни трофического типа, в период реконвалесценции и пр.

Ф. К. Меньшиков
Похожие статьи
показать еще