Раздел медицины:
Аллергология и иммунология

Взаимодействия антигенов с антителами

8084 0
Лабораторные методы исследования и экспериментальные системы используют в научно-исследовательских и диагностических лабораториях только с определением антител (например, серологические методы), в то время как в других применяют методы молекулярной биологии, генной инженерии, методы клеточных культур и модели на животных, которые в значительной мере способствуют пониманию физиологии и патофизиологии иммунной системы.

В 2000 г. была открыта последовательность человеческого генома. Благодаря активным попыткам расшифровки последовательности геномов микроорганизмов появились многообещающие подходы к изучению иммунной системы — исследования с использованием биоинформатики и вычислительной биологии (так называемые эксперименты in silica). Эти технологии основаны на данных, полученных при изучении геномики и протеиномики, и используют мощные компьютерные программы и вычислительные алгоритмы. Для иммунологии они очень многообещающи.

Это особенно актуально при попытках идентификации иммуногенных эпитопов, экспрессируемых возбудителями, которые в дальнейшем могут быть использованы для получения вакцин. Хотя эта тема находится за пределами предмета данной главы, важно помнить, что будущий прогресс в области иммунологии будет обеспечен комбинацией исследовательских приемов in vitro, in vivo и in silica.

Взаимодействия антиген - антитело

Реакция между антигеном и сывороточными антителами (серология) является основой многих иммунных исследований. Вследствие строгой специфичности иммунного ответа для диагностических целей, обнаружения и идентификации антигенов или антител широко используется взаимодействие между антигеном и антителом in vitro Примером использования серологических методов для идентификации и классификации антигенов является серотипирование микроорганизмов с использованием специфической антисыворотки.

Взаимодействие антигена с антителами может приводить к различным последствиям, включая преципитацию (если антиген растворимый), агглютинацию (если антиген представляет собой твердую частицу) и активацию комплемента. Все эти исходы обусловлены взаимодействием между поливалентными антигенами и антителами, которые имеют по крайней мере два участка для связывания молекулы антигена. Перечисленные реакции, развивающиеся при взаимодействии антиген-антитело, не являются характерными при первичном антительном ответе на соответствующие антигенные эпитопы, а в большей степени отражают события, развивающиеся при повторном взаимодействии поливалентных антигенов с антителами.

Такие феномены, как образование преципитатов, агглютинация и активация комплимента, развиваются, если антитело с двумя или более связывающими участками прореагировало с гаптеном (например, антигеном, имеющим одну детерминанту, — моновалентным); однако они инициируются при взаимодействии моновалентных фрагментов антител (например, Fab) с антигеном, даже если антиген поливалентен. Причины этих различий показаны на рис. 5.1.

imyn34.jpg
Рис. 5.1. Взаимодействия между антителами или фрагментами антител и антигенами или гаптенами

Для преципитации, агглютинации или активации комплимента требуется, чтобы антитела перекрестно связывали разные антигенные молекулы, что возможно, только если антиген поливалентен, а антитело двухвалентно (либо интактные антитела, либо F(аb')2-фрагмент, состоящий из двух антигенсвязывающих участков) (см. рис. 5.1). Напротив, перекрестное связывание невозможно, если антиген или антитело является моновалентным.

Первичные взаимодействия между антителом и антигеном

Во взаимодействие между антителом и антигенным эпитопом ковалентные связи не вовлекаются. Следовательно, связующие их силы относительно слабы. К ним относятся в основном вандер-ваальсовы, электростатические и гидрофобные силы; для них необходимо очень тесное сближение между взаимодействующими элементами.

Таким образом, для взаимодействия эпитоп антигена и антитело должны точно соответствовать, что часто сравнивают с взаимодействием типа ключ—замок. Из-за того что во взаимодействие между антигеном и антителом вовлечены слабые силы, комплекс антиген — антитело может легко диссоциировать под влиянием низкого или высокого рН, гиперосмолярности раствора или хаотропических ионов (например, пианатов), которые эффективно разрушают водородные связи молекул воды.

Константа ассоциации

Взаимодействие между антителом и антигенным эпитопом удобно рассматривать на примере реакции между антителом и моновалентным гаптеном. Поскольку молекула антитела симметрична и имеет два идентичных антигенсвязывающих Fab-фрагмента, при связывании одной молекулы антитела с двумя идентичными моновалентными гаптенами каждый Fab-фрагмент независимо соединяется с одной молекулой гаптена. Связь моновалентного антигена (Ag) с каждым сайтом антитела может быть представлена следующим уравнением:

imyn35.jpg

где k1 — прямая константа (ассоциации); — обратная константа (диссоциации); Ab — антитело.
Отношение k1/k-1 — это ассоциативная константа К, мера сродства (аффинности). Она может быть рассчитана по отношению концентрации связанных комплексов антиген—антитело к концентрации несвязанных (свободных) антигенов и антител.

imyn36.jpg

Константа ассоциации (К) действительно является мерой аффинности (сродства) антитела и антигенного эпитопа. Когда все антитела, которые связывают соответствующие гаптены или антигенные эпитопы, идентичны (как в случае моноклональных антител), тогда константа К представляет собой внутреннюю константу ассоциации. Однако по причине того, что сывороточные антитела, даже те, которые взаимодействуют только с единственным эпитопом, гетерогенны, средняя константа ассоциации всех антител к эпитопам, обозначается как K0.

Взаимодействие между антителами и каждым эпитопом поливалентного антигена подчиняется кинетике и силам, сходными с теми, что участвуют во взаимодействии между антителами и гаптенами, поскольку каждый эпитоп антигена реагирует с соответствующим антителом аналогичным образом, о котором рассказано ранее.

Константа ассоциации может быть определена с использованием метода равновесного диализа. Для этого используется диализная камера с двумя отсеками, разделенными полупроницаемой мембраной, через которую могут свободно проникать молекулы соответствующего размера. Антитела помещают с одной стороны полупроницаемой мембраны, причем они не могут проникать сквозь нее из-за большого размера. С другой (антигенной) стороны мембраны добавляется известное число мелких растворимых радиоактивно меченных гаптенов, олигосахаридов или олигопептидов, предоставляющих эпитопы сложных углеводов или белков.

В момент старта гаптен или используемый антигенный эпитоп (обозначаемый здесь и далее как лиганд) начинает диффундировать через мембрану; при достижении равновесия концентрация свободных лигандов будет одинаковой по обе стороны мембраны. Однако общее количество лигандов будет больше с той стороны, на которой расположены антитела, поскольку некоторые лиганды будут связываться с молекулами антител. Разница в концентрации лигандов в двух отсеках диализной камеры отражает концентрацию лигандов, связанных с антителами (т.е. комплексов антиген—антитело). Чем больше аффинность антител, тем больше лигандов связывается.

Кроме того, в этом исследовании могут быть использованы разные концентрации лигандов, поскольку концентрация антител, помещенных в диализную камеру, может быть предопределена и остается постоянной. Этот подход используется в так называемом методе Скэтчарда. Он применяется в ситуации, когда надо определить, являются ли исследуемые препараты антител гомогенными (например, моноклональные антитела) или гетерогенными (например, поликлональная антисыворотка), или измерить среднюю константу аффинности (K0).

Аффинность и авидность

Как упоминалось ранее, внутренняя константа ассоциации, характеризующая связь антитела с антигенным эпитопом или гаптеном, определяется как аффинность, сродство. Если антиген состоит из множества повторяющихся идентичных эпитопов или поливалентен, взаимодействие между полной молекулой антигена и антителом зависит не только от аффинности каждого эпитопа и соответствующего антитела, но и от суммарной аффинности всех вовлеченных эпитопов. Например, аффинность соединения анти-А-антитела с поливалентным антигеном А может быть на четыре-пять порядков выше, чем аффинность связи того же антитела (т.е. анти-А) с моновалентным антигеном А (см. рис. 5.1).

Причина в том, что соединение в пары анти-А-антител с антигеном А усиливается за счет увеличения числа участков антигена А, с которыми могут реагировать анти-А-антитела.
Термин «аффинность» обозначает внутреннюю ассоциативную константу между антителом и моновалентным лигандом, таким как гаптен, а термин «авидность» используется для обозначения общей связующей силы между антителами и поливалентным антигеном. Так, как правило, антитела IgM обладают большей авидностью, чем антитела IgG, хотя соединение каждого Fab-фраг-мента молекулы IgM с лигандом может иметь такую же аффинность, которой обладает Fab-фрагмент молекулы IgG.

Вторичные взаимодействия между антителами и антигенами

Реакции агглютинации

Снова обратимся к рис. 5.1. Взаимодействие антитела с поливалентным антигеном, который является корпускулярным (т.е. представленным нерастворимыми частицами), приводит к перекрестному связыванию различных частичек антигена антителами. Это перекрестное связывание в конце концов приводит к группировке или агглютинации частиц антигена антителами

Титр

Агглютинация антигенов при их перекрестном связывании антителами зависит от правильного соотношения между количеством антигена и антител. Одной из методик, иногда используемой для измерения уровня сывороточных антител, специфичных к корпускулярным антигенам, является реакция агглютинации. Более чувствительные количественные исследования (например, иммуноферментный метод, обсуждаемый далее) практически вытеснили эту технологию измерения уровня антител в сыворотке.

Действительно, агглютинационное титрование конкретной сыворотки позволяет только полуколичественно определять содержание антител, присутствующих в сыворотке; оно не является способом количественного измерения концентрации антител (масса к объему). Это исследование проводится путем смешивания двукратных серийных разведений сыворотки с антигеном, концентрация которого фиксирована. Высокие разведения сыворотки обычно не вызывают агглютинации антигена, поскольку при таких разведениях содержание антител недостаточно для развития заметной, визуализируемой агглютинации.

Наибольшее разведение сыворотки, которое дает агглютинацию и после которого агглютинация не развивается, называется титром. Часто бывает, что агглютинация не развивается также и при высоких концентрациях антител, хотя при большем разведении сыворотки эта реакция происходит. Пробирки с высокой концентрацией сыворотки, в которых не развивается агглютинация, называются прозоной. В этой прозоне антитела присутствуют в избытке. Агглютинация может не развиваться при высоком отношении антител к антигену, поскольку каждый эпитоп на частице оказывается связанным с отдельной молекулой антигена, что предотвращает перекрестное связывание между разными частицами.

Из-за феномена прозоны при определении агглютинирующих антител к конкретному антигену непременным условием является тестирование сыворотки в нескольких разведениях. Тестирование сыворотки только в одном разведении может привести к необоснованным выводам при отсутствии агглютинации, поскольку оно означает как прозону, так и отсутствие антител.

Зета-потенциал

Поверхность некоторых корпускулярных антигенов может обладать электрическими зарядами, как, например, сетка отрицательных зарядов на поверхности эритроцитов, созданная остатками сиаловой кислоты. Когда такие заряженные частицы погружаются в физиологический раствор, между ними возникает электрический потенциал, называемый зета-потенциолом, который предотвращает слишком тесное сближение частиц. Этот потенциал препятствует агглютинации заряженных частиц антителами, в особенности — эритроцитов антителами класса IgG. Расстояние между Fab-фрагментами в молекуле IgG даже при максимальном удалении слишком мало для эффективного связывания двух эритроцитов и преодоления зета-потенциала.

Таким образом, хотя IgG могут быть направлены против антигенов на поверхности эритроцита, имеющей отрицательный заряд, агглютинация не может развиться из-за отталкивания вследствие зета-потенциала. При этом некоторые Fab-фрагменты в пентамере IgM достаточно удалены друг от друга и могут связывать эритроциты, разделенные зета-потенциалом. Это свойство антител класса IgM, как и пентавалентность, является основной причиной их эффективности в качестве антител-агглютининов.

В течение многих лет предпринимались попытки улучшить реакцию агглютинации путем снижения разными методами зета-потенциала, но ни один из них не стал универсальным или достаточно эффективным. Однако в 1950-х гг. Р. Кумбс (R. Coombs) предложил метод, который устранил эту проблему. Метод, описанный далее, облегчает агглютинацию эритроцитов антителами класса IgG, специфичными к антигенам поверхности эритроцитов. Он также может использоваться при определении неагглютинирующих антител, которые присутствуют на поверхности эритроцита.

Тест Кумбса

В тесте Кумбса используются антитела к иммуноглобулинам (вот почему он иногда называется антииммуноглобулиновым тестом). В его основе лежат два важных факта: 1) иммуноглобулины одного биологического вида (например, человеческие) являются иммуногенными при их введении в организм другого биологического вида (например, кролика) и приводят к продукции антител против иммуноглобулинов; 2) большинство антииммуноглобулинов (например, кроличьи антитела к Ig человека) связываются с антигенной детерминантой на Fc-фрагменте антител, оставляя Fab-фрагменты свободными для реакции с антигеном.

Так, например, если человеческие IgG связаны с соответствующими им эпитопами на поверхности эритроцитов, то добавление кроличьих антител к человеческому IgG приведет к их связыванию с Fc-фрагментами человеческих антител, уже закрепленных на эритроцитах посредством Fab-фрагментов (рис. 5.2). Эти кроличьи антитела не только связываются с человеческими антителами, в свою очередь уже связанными с эритроцитами, но и формируют перекрестные связи (мостики) между человеческими антителами, расположенными на относительно удаленных друг от друга эритроцитах, преодолевая разделение, обусловленное зета-потенциалом, что приводит к агглютинации. Добавление антииммуноглобулинов вызывает агглютинацию, даже если антитела, направленные против эритроцитов, присутствуют в достаточно больших концентрациях, чтобы вызвать феномен прозоны.


imyn37.jpg
Рис. 5.2. Тест Кумбса (антииммуноглобулиновый)

Существует два варианта реакции Кумбса: прямой и непрямой тесты Кумбса. Эти две версии несколько отличаются по методике, но обе построены на одном принципе: использовании гетерологичных антииммуноглобулинов для обнаружения взаимодействия антигена и антитела. В прямом тесте Кумбса антииммуноглобулины добавляются к частицам (например, эритроцитам) для обнаружения антител, связанных с антигенами на их поверхности. Например, этот тест используют, когда у новорожденного подозревают гемолитическую болезнь, вызванную материнскими анти-RҺ-антителами класса IgG, связанными с эритроцитами младенца.

Для того чтобы доказать правомочность таких подозрений, в прямом тесте Кумбса следует получить следующие результаты: добавление антииммуноглобулинов к суспензии эритроцитов ребенка путем связывания антииммуноглобулинов с материнскими антителами на поверхности эритроцитов должно вызвать агглютинацию. Непрямой тест Кумбса используют для обнаружения в сыворотке антител, специфичных для антигенов на частичках. Добавление к частичкам сывороточных антител, возможно, не приведет к агглютинации из-за наличия зета-потенциала. Последующее добавление антииммуноглобулинов обязательно вызовет агглютинацию.

Чаще всего непрямой тест Кумбса используется для обнаружения антител класса IgG к резус-фактору в крови резус-отрицательных женщин Эта процедура включает, во-первых, реакцию сыворотки женщины с резус-положительными эритроцитами, а во-вторых — добавление реагента с антииммуноглобулином (как в прямом тесте Кумбса). Таким образом, прямой тест Кумбса выявляет связанные антитела, в то время как непрямой тест — сывороточные.

Вначале название «тест Кумбса» использовалось для реакции определения человеческих антител на поверхности эритроцитов. Сегодня этот термин используется для обозначения любой реакции обнаружения любых иммуноглобулинов, связанных с антигенами, посредством антииммуноглобулина.

Пассивная агглютинация

Реакция агглютинации может проводиться с корпускулярными антигенами (например, эритроцитами или бактериями) и растворимыми аллергенами в том случае, если растворимый антиген может быть надежно закреплен на нерастворимой частице.

Например, растворимый антиген тиреоглобулин можно зафиксировать на частицах латекса, и тогда добавление антител к тиреоглобулину приведет к агглютинации частиц латекса, покрытых тиреоглобулином. Конечно, добавление растворимого антигена к антителам до их взаимодействия с покрытыми тиреоглобулином частицами латекса ингибирует агглютинацию, поскольку антитела вначале свяжутся с растворимым антигеном. Если растворимый антиген присутствует в избытке, антитела вообще не будут способны связываться с антигеном, связанным с поверхностью частиц.

Последний пример называют угнетением агглютинации. Необходимо различать такое угнетение и случаи, когда антитела к некоторым вирусам предотвращают агглютинацию эритроцитов самими вирусными частичками. В такой ситуации антитела направлены на участок или участки оболочки вируса, которые связываются с соответствующими рецепторами на красных клетках крови

Если антиген является естественным компонентом частицы, реакцию называют прямой агглютинацией. Если же реакция происходит между антителами и растворимым антигеном, который предварительно был закреплен на нерастворимых частицах, реакцию называют пассивной агглютинацией.

Реакцию агглютинации (прямую или непрямую, с применением теста Кумбса или без) широко используют в клинической практике. В добавление к уже приведенным примерам упомянем типирование эритроцитов в банках крови, диагностику различных иммуноопосредованных гемолитических заболеваний (таких как лекарственно-индуцированная аутогемолитическая анемия), тест на обнаружение ревматоидного фактора (человеческий IgM к анти-IgG человека), диагностические тесты при сифилисе и латекс-тест для обнаружения беременности. Последний направлен на обнаружение хорионического гонадотропина человека в моче беременной женщины.

Реакции преципитации

Реакции в растворах

В отличие от реакций агглютинации, которые происходят между антителами и корпускулярными антигенами, реакции преципитации развиваются при смешивании антител и растворимых антигенов. Как и в случае агглютинации, преципитация комплексов антиген — антитело развивается благодаря тому, что двухвалентные молекулы антител способны связываться с поливалентными молекулами антигенов, образуя решетку.

По достижении определенного размера полимолекулярный комплекс антиген — антитело перестает быть растворимым и преципитирует из раствора.

На рис. 5.3 приведены количественные характеристики реакции преципитации. При добавлении раствора с повышающейся концентрацией антигена в несколько пробирок, содержащих раствор антител постоянной концентрации, количество преципитата изменяется. Масса преципитата в каждой из пробирок может быть измерена разными методами.

При графическом отображении массы преципитата относительно количества добавленного антигена получим кривую преципитации, подобную представленной на рис. 5.3.

imyn38.jpg
Рис. 5.3. Реакция преципитации

Значимыми являются три зоны под кривой, показанные на рис. 5.3: 1) избытка антител; 2) эквивалентности; 3) избытка антигенов. В зоне эквивалентности соотношение антигенов и антител оптимально для максимальной преципитации; в зонах избытка антител или антигенов соотношение реагентов не приводит к эффективному перекрестному связыванию и преципитат не формируется.

Необходимо подчеркнуть, что зоны на кривой преципитации выделены на основании количества именно преципитировавших комплексов антиген—антитело. Однако зоны избытка антигенов или антител могут содержать растворимые комплексы антиген—антитело; в частности в зоне избытка антигенов, когда формируется небольшое количество преципитата, основная масса комплексов антиген — антитело присутствует в надосадочной жидкости. Таким образом, количество образовавшегося преципитата зависит от соотношения между реагирующими антигенами и антителами. Правильное соотношение реагентов приводит к образованию максимального количества преципитата; избыток антигенов (или антител) приводит к образованию растворимых комплексов.

Реакции преципитации в гелях

Реакции преципитации между растворимыми антигенами и антителами могут развиваться не только в растворах, но и на полутвердых средах, таких как агаровый гель. Когда растворимые антигены и антитела размешают в ячейки в геле (рис. 5.4, А). реагенты начинают диффундировать в него, причем в непосредственной близости от ячейки концентрация вещества наибольшая, а по мере удаления снижается. На некотором расстоянии от обеих ячеек реагирующие антигены и антитела встретятся в концентрациях, оптимальных для формирования преципитата.

imyn39.jpg
Рис. 5.4. (А) Диффузия в геле: антитела и один антиген. (Б) Диффузия в геле: антитела и антигены 1, 2, 3

Если в ячейке для антител содержится смесь антител 1, 2 и 3, специфичных для антигенов 1, 2 и 3 соответственно, причем диффузионная способность антигенов различна (коэффициент диффузии 1 > 2 > 3), то линии преципитации сформируются в трех различных положениях. Они формируются благодаря тому, что антитела анти-1, анти-2 и анти-3 реагируют соответственно с антигенами 1, 2 и 3 в трех разных зонах эквивалентности (рис. 5.4, Б). Различия в скорости диффузии антигенов и антител связаны с различиями в концентрации, размере молекул или их форме.

Метод двойной диффузии, разработанный О. Оухтерлони (О. Ouchterlony) (это имя иногда используют для описания метода вместо термина «двойная диффузия»), при котором антитело и антиген диффундируют навстречу друг другу, весьма полезен при определении антигенных взаимодействий между различными веществами. Различают три варианта реакции при диффузии в гель (рис. 5.5): идентичность, различие антигенов и частичная идентичность. В случае, когда антигенные свойства молекул совпадают, реакция формируется по модели идентичности.

imyn40.jpg
Рис. 5.5. Варианты двойной диффузии в геле: идентичность (А), различия (Б) и частичная идентичность (В) антигенов

Пересечение линий преципитации друг с другом соответствует модели, в которой антигены различаются между собой. Наконец, в случае, когда антигены не полностью идентичны, т.е. содержат эпитопы, соответствующие и не соответствующие антителам, в геле формируется линия преципитации, похожая на шпору.

Радиальная иммунодиффузия

Тест радиальной иммунодиффузии является вариацией теста двойной диффузии (рис. 5.6). Ячейки содержат антиген в разных концентрациях, а антитела однородно распределены по агаровому гелю Таким образом, линия преципитации выглядит как кольцо преципитации вокруг ячейки. Расстояние, на которое сдвигается кольцо преципитации от центра ячейки, прямо пропорционально концентрации антигена в ней. Соотношение между концентрацией антигена в ячейке и диаметром кольца преципитации может быть представлено графически (см. рис. 5.6).

Если ячейки, например F и G, содержат неизвестное количество какого-либо антигена, его концентрация может быть определена путем сравнения диаметров колец преципитации с диаметром кольца, образуемого ячейкой с известной концентрацией антигена.

imyn41.jpg
Рис. 5.6. Радиальная диффузия. Ячейки А, В, С, D и Е содержат известные концентрации антигена; F и G — неизвестные концентрации, которые могут быть вычислены с помощью графика

Метод радиальной иммунодиффузии используют в клинике для определения концентраций белков сыворотки крови. Для этого антитела к разным белкам сыворотки крови вводятся в гель: концентрация конкретного белка определяется путем сравнения диаметра образовавшегося кольца преципитации с диаметром кольца, полученного при использовании исследуемого белка в известной концентрации.

Иммуноэлектрофорез

Иммуноэлектрофорез представляет собой разделение смеси белков посредством электрического поля (электрофорез) с последующим определением этих белков с помощью антител, диффундирущих в геле. Этот метод очень удобно применять при анализе смеси антигенов с помощью раствора, содержащего антитела к антигенам исследуемой смеси. Например, при клинической характеристике белков сыворотки человека небольшая капля сыворотки пациента помещается в ячейку в центре полоски, покрытой агаровым гелем. Затем сыворотка подвергается электрофорезу, который разделяет разные компоненты в соответствии с их подвижностью в электрическом поле.

После электрофореза вдоль края полоски вырезают желобок, в который помещают антитела к белкам сыворотки человека. Эти антитела диффундируют в агаре, так же как и разделенные белки сыворотки крови. При оптимальном соотношении антигена и антител для каждого антигена и соответствующих ему антител формируется линия преципитации. В результате появляется картина, образец которой представлен на рис. 5.7.

При сравнении распределения и интенсивности линий, образуемых сывороткой здорового человека и полученных при исследовании образцов сывороток больных, можно выявлять отсутствие, избыток или другой тип изменений одного или нескольких белков сыворотки крови. Действительно, именно с помощью метода иммуноэлектрофореза в 1952 г. был впервые идентифицирован синдром дефицита антител (агаммаглобулинемия Брутона).

imyn42.jpg
Рис. 5.7. Иммуноэлектрофорез белков сыворотки крови

Вестерн блот (иммуноблоттинг)

В методике Вестерн блот (иммуноблоттинг) на первом этапе антиген (или смесь антигенов) разделяется в геле электрофорезом. Затем разделенный материал переносится (блоттинг) на листы, способные связывать белок (например, из нитроцеллюлозы). Далее на лист нитроцеллюлозы наносятся антитела, которые связываются со специфичными для них антигенами. Антитела метят, например, радиоактивными изотопами. Если нужно выявить локализацию комплекса антитела с антигеном, к которому присоединилось первое антитело, используют меченые антитела к иммуноглобулинам.

Эта методика, называемая Вестерн блот, широко используется в исследовательских и клинических лабораториях для определения и характеристики антигенов. В частности, иммуноблоттинг используется для подтверждения диагноза ВИЧ-инфекции. Сыворотки пациентов помещаются на лист нитроцеллюлозы, на котором закреплены антигены ВИЧ. Обнаружение специфичных антител является строгим доказательством инфицирования вирусом (рис. 5.8).

imyn43.jpg
Рис. 5.8. Результаты иммуноблотинга сывороток двух ВИЧ-инфицированных и одного здорового человека

Р.Койко, Д.Саншайн, Э.Бенджамини
Похожие статьи
  • Гуморальный и клеточный иммунитет

    Существуют две ветви приобретенного иммунитета с разным составом участников и различным предназначением, но имеющие одну общую цель — устранение антигена. Как мы увидим в дальнейшем, эти две ветви взаимодействуют друг с другом, чтобы достичь конечной цели — устранения антигена.

    Иммунология и иммунитет
  • Врожденный и приобретенный иммунитет

    Английское слово «иммунитет», которым определяют все механизмы, используемые организмом для защиты от чужеродных агентов из окружающей среды, происходит от латинского термина «immunis», означающего «освобожденный». Эти агенты могут представлять собой микроорганизмы или их продукты, пищевые продукты,...

    Иммунология и иммунитет
показать еще