Основные химические компоненты живых организмов

11 Февраля в 16:49 2240 0


В данной статье будут приведены краткие сведения о строении и функциях главных химических составляющих живых организмов, необходимые для понимания основного материала пособия. Более подробно материал этого раздела рассматривается в курсах органической химии и биохимии.

Фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов играют белки (протеины) - высокомолекулярные азотистые органические вещества, построенные из а-аминокислот. Большинство биологических функций выполняется белками или при их непосредственном участии. Белки - основная и необходимая составная часть всех организмов. В природе существует примерно 10 10 - 10 12 различных белков, обеспечивающих жизнь более 2 млн видов организмов всех степеней сложности - от вирусов до человека.

Молекулярная масса белков находится в пределах 10000-1000000. Несмотря на различие в строении и функциях, элементный состав белковых веществ колеблется незначительно. Белки содержат (% на массу сухого вещества): 50...55 % углерода, 21. ..23 % кислорода, 15...17 % азота, 6...7 % водорода, 0,3...2,5 % серы. В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь, селен и некоторые другие макро- и микроэлементы в различных, часто очень малых, количествах.

В состав белков живых организмов входят 19 а-аминокислот, в которых амино- и карбоксильная группы присоединены к одному и тому же атому углерода, и иминокислота пролин. Все эти кислоты называются протеиногенными (часто пролин не выделяют и включают в группу двадцати протеиногенных аминокислот). Приведем названия протеиногенных аминокислот и их латинские трехбуквенные и однобуквенные обозначения: аланин (Ala, А), аргинин (Arg, R), аспарагиновая кислота (Asp, D), аспарагин (Asn, N), валин* (Val, V), гистидин (His, Н), глицин (Gly, G), глутаминовая кислота (Glu, Е), глутамин (Gin, Q), изолейцин* (Не, I), лейцин* (Leu, L), лизин* (Lys, К), метионин* (Met, М), пролин (Pro, Р), серии (Ser, S), тирозин (Туг, Y), треонин* (Thr, Т), триптофан* (Trp, W), фенилаланин* (Phe, F), цистеин (Cys, С) (символом * в указанной последовательности обозначены так называемые незаменимые аминокислоты, которые синтезируются только растениями и не синтезируются в организме человека). Если количество этих аминокислот в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушается.

Аминокислоты - это гетерофункциональные соединения. В молекуле аминокислоты содержится несколько функциональных групп: аминогруппа -NН2, карбоксильная группа -СООН и радикалы -R, имеющие различное строение:
В молекуле аминокислоты содержится несколько функциональных групп
Природа радикалов разнообразна: от атома водорода до циклических соединений. Именно радикалы определяют структурные и функциональные особенности аминокислот.

В водном растворе при значениях рН, близких к нейтральным, аминокислоты существуют в виде цвиттер-ионов NH3+CHRCOO-.

Все аминокислоты, кроме простейшей аминоуксусной кислоты (глицина), имеют асимметрический атом углерода - С*- и могут существовать в виде двух оптических изомеров (энантиомеров): L- и D-. В состав всех изученных в настоящее время белков входят только аминокислоты L-ряда, у которых, если рассматривать асимметрический атом со стороны атома Н, группы -NH3+, -COO" и радикал -R расположены по часовой стрелке. Простые белки (протеины) состоят только из остатков белков; сложные белки (протеиды) включают белковую (апобелок) и небелковую (простетическая группа) части.

Каждый белок обладает своей, присущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков. Остатки аминокислот соединены пептидной, или амидной, (-СО- NH-) связью между а-амино- и а-карбоксильными группами. По числу а-аминокислотных остатков, участвующих в построении пептида, различают олигопептиды (ди-, три-, до декапептида) и полипептиды. Названия пептидов образуют из названий соответствующих а-аминокислот, причем аминокислоты, принимающие участие в образовании пептидной связи за счет карбоксильной группы, получают суффикс -ил. При этом конец со свободной аминогруппой обозначают символом водорода Н, а конец со свободной карбоксильной группой - символом ОН, например: H-Val-Ser-OH — валилсерин.



Белок как биологически значимая структура может представлять собой как один полипептид, так и несколько полипептидов, составляющих в результате нековалентных взаимодействий единый комплекс.

Исключительное свойство белка - самоорганизация структуры, т.е. способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. Установлено, что все белки построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации: первичную, вторичную, третичную, а отдельные из них - и четвертичную структуры.

Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структуры белка (рис. 1). Она представляет собой линейную цепь аминокислот (полипептид), расположенных в определенной последовательности с четким генетически обусловленным порядком чередования и соединенных между собой пептидными связями.

Первичная структура белка
Рис. 1. Первичная структура белка

К настоящему времени установлены последовательности аминокислот для нескольких тысяч различных белков. Запись структуры белков в виде развернутых структурных формул громоздка и не наглядна. Поэтому используется сокращенная форма записи - трехбуквенная или однобуквенная. При записи аминокислотной последовательности в полипептидных или олигопептидных цепях с помощью сокращенной символики предполагается, если это особо не оговорено, что а-аминогруппа находится слева, а а-карбоксильная группа - справа.

Вторичной структурой называют конформацию, которую образует полипептидная цепь. Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. За счет водородных связей между пептидными группами а - аминокислотных остатков полипептидные цепи приобретают спиралевидную форму (а - структура). Водородные связи могут обеспечить и соединение соседних (вытянутых) полипептидных цепочек с образованием вторичной структуры другого типа - в-структуры (структуры складчатого листа, складчатого слоя).

Сведения о чередовании аминокислотных остатков в полипептидной цепи (первичная структура) и наличие в белковой молекуле спирализованных, слоистых и неупорядоченных ее фрагментов (вторичная структура) еще не дают полного представления ни об объеме, ни о форме, ни тем более о взаимном расположении участков полипептидной цепи по отношению друг к другу. Эти особенности строения белка выясняют при изучении его третичной структуры, под которой понимают общее расположение в пространстве составляющих молекул одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных нековалентными связями.

Среди связей, удерживающих третичную структуру, следует отметить:
а) дисульфидный мостик (-S-S-) между двумя остатками цистеина;
б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной и гидроксильной группами);
в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой);
г) водородные связи между группами -СО и -NH.

Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая активность.

У большинства белков пространственная организация заканчивается третичной структурой, но для некоторых белков с молекулярной массой больше 50... 100 тысяч, построенных из нескольких полипептидных цепей, характерна четвертичная структура. Сущность такой структуры заключается в объединении нескольких полипептидных цепей со своей первичной, вторичной и третичной структурой в единый комплекс

Разрушение связей, стабилизирующих четвертичную, третичную и вторичную структуры, и приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулы, агрегированию, изменению физических свойств (растворимости, вязкости), химической активности, снижению или полной потере биологической функции, называется денатурацией белка. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка при этом не меняется.

С.В. Макаров, Т.Е. Никифорова, Н.А. Козлов
Похожие статьи
показать еще
 
Биотехнологии и биоматериалы