Основные химические компоненты живых организмов. Различные факторы

11 Февраля в 17:27 1150 0


Различают физические (температура, давление, механическое воздействие, ультразвуковое и ионизирующее излучения) и химические (тяжелые металлы, кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды) факторы, вызывающие денатурацию. Все эти приемы широко используют в пищевой технологии и биотехнологии. Обратным процессом является ренатурация, то есть восстановление физико-химических и биологических свойств белка. Иногда для этого достаточно удалить денатурирующий объект. Ренатурация невозможна, если затронута первичная структура.

В воде белки образуют коллоидные растворы. Эти растворы характеризуются высокой вязкостью, способностью рассеивать лучи видимого света. Коллоидные частицы не проходят через полупроницаемые мембраны (целлофан, коллоидную пленку), так как их поры меньше коллоидных частиц. Непроницаемыми для белка являются все биологические мембраны. Это свойство белковых растворов широко используется в медицине и химии для очистки белковых препаратов от посторонних примесей. Такой процесс разделения называется диализом.

Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые, так и основные свойства, то есть выступать в роли амфотерных электролитов. Свойство амфотерности лежит в основе буферных свойств белков и их участия в регуляции рН крови. Величина рН крови человека отличается постоянством и находится в пределах 7,36-7,4, несмотря на различные вещества кислого или основного характера, регулярно поступающие с пищей или образующиеся в обменных процессах. Следовательно, существуют специальные механизмы регуляции кислотно-щелочного равновесия внутренней среды организма.

Белки связывают воду, т.е. проявляют гидрофильные свойства. При этом они набухают, увеличиваются их масса и объем. Способность белков набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены имеет большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма - полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень - сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65 % воды.

Функции белков чрезвычайно многообразны. Каждый данный белок как вещество с определенным химическим строением выполняет одну узкоспециализированную функцию и лишь в нескольких отдельных случаях - несколько взаимосвязанных. Например, гормон мозгового слоя надпочечников адреналин, поступая в кровь, повышает потребление кислорода и артериальное давление, содержание сахара в крови, стимулирует обмен веществ, а также является медиатором нервной системы у холоднокровных животных.

Основные виды белков представдены на следующем рисунке:

Основные виды белков
Рис. 2. Основные виды белков

Подробное рассмотрение функций белков выходит далеко за рамки настоящего пособия. Остановимся лишь на ферментативной (каталитической) функции. Многочисленные биохимические реакции в живых организмах протекают в мягких условиях при температурах, близких к 40 °С, и значениях рН, близких к нейтральным. В этих условиях скорости протекания большинства реакций ничтожно малы, поэтому для их приемлемого осуществления необходимы специальные биологические катализаторы - ферменты (fermentum - закваска) или энзимы (enzume - в дрожжах).

Как правило, ферменты - это либо белки, либо комплексы белков с каким-либо кофактором -ионом металла или органической молекулой. Ферменты обладают высокой специфичностью по отношению к субстрату, т.е. тому соединению, превращение которого они ускоряют. Эффективность действия ферментов особенно сильно зависит от ряда факторов: температуры (оптимальная температура 30-50 °С), наличия активаторов или ингибиторов, рН среды.   Контакт фермента с субстратом происходит с помощью активного центра. Обычно это небольшая часть молекулы фермента, в которой выделяют две зоны: связывающую и каталитическую. В состав активного центра входят отдельные части полипептидной цепи и кофакторы.

Всего известно около 3 000 различных ферментов, их делят на 6 классов.
1. Оксиредуктазы, или окислительно-восстановительные ферменты (дегидрогеназы, оксидазы, редуктазы, трансгидрогеназы, гидроксилазы). Они катализируют окисление или восстановление различных химических веществ.

2. Трансферазы. Представители этой группы ферментов катализируют перенос различных групп от одной молекулы к другой, например, фосфорилирование, переаминирование. К ним принадлежат, например, трансаминазы.

3. Гидролазы (пептидазы, эстеразы, гликозидазы, фосфатазы). Эти ферменты расщепляют белки, жиры и углеводы посредством гидролиза. Играют особенно важную роль в пищеварении и в процессах пищевой технологии.

4. Лиазы. Катализируют реакции расщепления между атомами С; С и О; С и N; С и Hal. К ферментам этой группы относятся, например, декарбоксилазы, отщепляющие молекулу С02 от органических кислот.



5. Изомеразы (рацемазы, эпимеразы). Катализируют структурные изменения в пределах одной молекулы органического соединения.

6. Лигазы (синтетазы). Катализируют образование связей С-О, C-S, С-N, С-С.

Помимо белков, среди бесчисленного разнообразия химических веществ, из которых построены живые организмы, особое место занимает другой тип биологических полимеров - нуклеиновые кислоты. В роли мономеров выступают в данном случае нуклеотиды. Нуклеотид состоит из трех компонентов: пуринового или пиримидинового основания, пятиуглеродного циклического углеводаДстроение и свойства углеводов рассмотрены ниже), 'с которым основание связано одним из своих атомов азота N-гликозидной связью (образуется нуклеозид),(и фосфата, связанного эфирной связью с 5'-углеродом углевода.

В образовании нуклеиновых кислот могут участвовать две группы нуклеотидов - рибонуклеотиды и дезоксирибонуклеотиды. Первые образуют рибонуклеиновые кислоты (РНК), вторые - ДНК. В ДНК имеются нуклеотиды четырех типов, различающиеся лишь азотистыми основаниями. К этим основаниям относятся два пурина (Рu) - аденин (А) и гуанин (G) - и два пиримидина (Ру) - тимин (Т) и цитозин (С). Характерной особенностью ДНК является то, что ее молекула состоит из двух полимерных цепей, закрученных в двойную спираль (рис 2).

Каждая цепь - это регулярный полимер, в котором остатки углевода двух соседних нуклеотидов связаны при помощи фосфатных групп. В образовании этой связи всегда принимают участие 5'- фосфат одного нуклеотида и 3'- гидроксил другого. Поэтому углеводно-фосфатный остов молекулы имеет регулярную структуру, причем 3', 5'- фосфодиэфирная связь молекулы наиболее чувствительна как к химическому, так и к ферментативному расщеплению.

В отличие от углеводно-фосфатного остова, последовательность пуриновых и пиримидиновых оснований вдоль цепи в высшей степени нерегулярна, каждая молекула ДНК определенного типа характеризуется особой последовательностью. Две цепи удерживаются вместе при помощи водородных связей между парами оснований. Аденин всегда спаривается с тимином, а гуанин - с цитозином. Строгая специфичность спаривания обусловливает комплементарность, т.е. взаимное соответствие последовательностей оснований в двух цепях.

Принцип комплементарности был сформулирован и обоснован Д. Уотсоном и Ф. Криком в 1953 г. ртот принцип явился одним из основных звеньев в установлении пространственной структуры ДНК, построенной из двух комплементарных цепей. Такую структуру называют дуплексом. Принцип комплементарности обеспечивает дублирование информации о последовательности нуклеотидов одной цепи в другой комплементарной цепи.

Поэтому если две цепи исходного дуплекса разошлись, то каждая из них способна управлять построением из мономеров комплементарной цепи, что приводит к воссозданию двух дуплексов, идентичных исходному. Однако последовательность нуклеотидов в каждой из цепей - это только чертеж для создания новых молекул ДНК. Для сборки новых цепей нужен достаточный запас мономеров, а также специальное устройство, осуществляющее последовательное присоединение мономеров к растущей новой полимерной цепи.

Этими устройствами являются ферменты, названные ДНК-полимеразами. Процесс синтеза комплементарной дочерней цепи ДНК на одной из родительских цепей называется репликацией. После установления строения ДНК было сформулировано представление о генетическом коде, то есть о том, как на молекуле ДНК записаны аминокислотные последовательности программируемых ею белков. Непосредственно сборкой белков из аминокислот ДНК не управляет.

Это делает РНК, которая синтезируется при участии ДНК. РНК состоит из четырех нуклеотидов, которые обозначаются буквами A, G, С и U (в РНК вместо тимина входит урацил). По химической природе они очень близки к нуклеотидам, составляющим ДНК, и сохраняют избирательность взаимодействиям партнерами. Синтез новых молекул РНК осуществляется с помощью РНК-полимеразы. Последняя осуществляет транскрипцию, при которой соответствующая часть ДНК, содержащая информацию о некоторой определенной последовательности аминокислот, переписывается в определенную последовательность кодирующих элементов, построенных из рибонуклеотидов. Таким образом, информация, заложенная в молекуле ДНК, передается с помощью специального посредника (мессенджера, от англ. "messenger" - посыльный) - информационной РНК (мессенджер РНК, мРНК).

Новые полипептидные цепи синтезируются на особых надмолекулярных структурах - рибосомах. Каждая рибосома содержит несколько молекул РНК -рибосомных РНК (рРНК) и другие белки. Синтез белков на рибосомах называется трансляцией. Кроме мРНК и рРНК имеется третий тип рибонуклеиновых кислот - транспортные РНК (тРНК) - обязательные участники процесса трансляции. Репликация, транскрипция и трансляция - три основополагающих процесса, на которых основана любая жизнедеятельность.

С.В. Макаров, Т.Е. Никифорова, Н.А. Козлов
Похожие статьи
показать еще
 
Биотехнологии и биоматериалы